ISSN: 2155-6199

Journal of Bioremediation & Biodegradation

Accès libre

Notre groupe organise plus de 3 000 séries de conférences Événements chaque année aux États-Unis, en Europe et en Europe. Asie avec le soutien de 1 000 autres Sociétés scientifiques et publie plus de 700 Open Access Revues qui contiennent plus de 50 000 personnalités éminentes, des scientifiques réputés en tant que membres du comité de rédaction.

Les revues en libre accès gagnent plus de lecteurs et de citations
700 revues et 15 000 000 de lecteurs Chaque revue attire plus de 25 000 lecteurs

Indexé dans
  • Indice source CAS (CASSI)
  • Index Copernic
  • Google Scholar
  • Sherpa Roméo
  • Ouvrir la porte J
  • JournalSeek de génamique
  • Clés académiques
  • JournalTOC
  • RechercheBible
  • Infrastructure nationale du savoir de Chine (CNKI)
  • Annuaire des périodiques d'Ulrich
  • Accès à la recherche mondiale en ligne sur l'agriculture (AGORA)
  • Recherche de référence
  • Université Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • Catalogue en ligne SWB
  • Publons
  • Fondation genevoise pour l'enseignement et la recherche médicale
  • MIAR
  • ICMJE
Partager cette page

Abstrait

Production, Purification and In-silico Characterization of Azoreductase Enzyme Azor1 KF803342 from Pluralibacter gergoviae Involved in Dye Degradation

Megha K Purohit and Piyush V Desai

Azo dyes are a wide spread class of poorly biodegradable industrial pollutants.The process of optimization of degradative potential is certainly a challenging task for its industrial applicability. In our current studies; we tried to understand whether azoreductases enzyme plays a significant role in textile dye degradation process.

Optimization of media for maximum degradation by response surface methodologywould certainly boost cleanup of dye pollutants. Further, getting insight into the azoreductase enzyme properties of the enzyme by purification and insilico approaches would allow us to know the structural and functional properties of enzyme. The azoreductase gene isolated from Pluralibacter gergoviae was amplified and sequenced; it showed partial homology to an azoreductase identified in Cronobacter sp. The identity of the enzyme was confirmed by sequencing of azoreductase gene. The nucleotide sequence of enzyme was submitted to Gene bank, accession number-KF803342. The structure of azoreductase was modeled having four FMN binding site. This research provides insight into the use of response surface methodology to rapidly optimize dye biodegradation parameters.