Notre groupe organise plus de 3 000 séries de conférences Événements chaque année aux États-Unis, en Europe et en Europe. Asie avec le soutien de 1 000 autres Sociétés scientifiques et publie plus de 700 Open Access Revues qui contiennent plus de 50 000 personnalités éminentes, des scientifiques réputés en tant que membres du comité de rédaction.

Les revues en libre accès gagnent plus de lecteurs et de citations
700 revues et 15 000 000 de lecteurs Chaque revue attire plus de 25 000 lecteurs

Indexé dans
  • Index Copernic
  • Google Scholar
  • Sherpa Roméo
  • Ouvrir la porte J
  • JournalSeek de génamique
  • Clés académiques
  • RechercheBible
  • Infrastructure nationale du savoir de Chine (CNKI)
  • Accès à la recherche mondiale en ligne sur l'agriculture (AGORA)
  • Bibliothèque de revues électroniques
  • Recherche de référence
  • Université Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • Catalogue en ligne SWB
  • Bibliothèque virtuelle de biologie (vifabio)
  • Publons
  • Fondation genevoise pour l'enseignement et la recherche médicale
  • Euro Pub
  • ICMJE
Partager cette page

Abstrait

Isolation, Optimisation and Purification of Lipase Production by Pseudomonas Aeruginosa

Benattouche Zouaoui and Abbouni Bouziane

Six isolates of lipase producing (Ps1, Ps2, Ps3, Ps4, Ps5 and Ps6) were secreened from wastewater on a selective medium agar that contained tween 80 or olive oil as the only source of carbon. The isolate showed highest lipase activity was Ps5 which later was identified as Pseudomonas aeruginosa. The effect of media composition was analysed to maximize production of lipase. The maximum extracellular lipase present in the broth was purified 11 folds with an overall yield of 65.51 % through purification procedure of ammonium sulphate precipitation and DEAE cellulose chromatography. The purified lipase had maximal activity within the pH range of 6-8, with an optimum PH of 7, and within the temperature range of 25 – 35°C, with optimum temperature for the hydrolysis of olive oil at 35°C. The lipase activity of the enzyme was enchanced by Ca+2 and Mg+2 but strongly inhibited by heavy metals Zn+2, Cu+2and Mn+2.