ISSN: 2157-2526

Journal de bioterrorisme et de biodéfense

Accès libre

Notre groupe organise plus de 3 000 séries de conférences Événements chaque année aux États-Unis, en Europe et en Europe. Asie avec le soutien de 1 000 autres Sociétés scientifiques et publie plus de 700 Open Access Revues qui contiennent plus de 50 000 personnalités éminentes, des scientifiques réputés en tant que membres du comité de rédaction.

Les revues en libre accès gagnent plus de lecteurs et de citations
700 revues et 15 000 000 de lecteurs Chaque revue attire plus de 25 000 lecteurs

Indexé dans
  • Indice source CAS (CASSI)
  • Index Copernic
  • Google Scholar
  • Sherpa Roméo
  • Ouvrir la porte J
  • JournalSeek de génamique
  • Clés académiques
  • JournalTOC
  • RechercheBible
  • Infrastructure nationale du savoir de Chine (CNKI)
  • Annuaire des périodiques d'Ulrich
  • Recherche de référence
  • Université Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • Catalogue en ligne SWB
  • Publons
  • Fondation genevoise pour l'enseignement et la recherche médicale
  • Euro Pub
  • ICMJE
Partager cette page

Abstrait

Flavin-Dependent Thymidylate Synthase as a Drug Target for Deadly Microbes: Mutational Study and a Strategy for Inhibitor Design

Irimpan I Mathews

The identification of flavin-dependent thymidylate synthase (FDTS) as an essential enzyme and its occurrence in several pathogenic microbes opens opportunities for using FDTS enzyme as an excellent target for new antimicrobial drug discovery. In contrast to the human thymidylate synthase enzyme that utilizes methylene-tetrahydrofolate (CH2H4 folate) for the conversion of dUMP to dTMP, the microbial enzymes utilize an additional non-covalently bound FAD molecule for the hydride transfer from NAD(P)H. The structural and mechanistic differences between the human and microbial enzymes present an attractive opportunity for the design of antimicrobial compounds specific for the pathogens. We have determined the crystal structure of FDTS enzyme in complex with the methyl donor, CH2H4 folate. We describe here the structure of a FDTS mutant and compare it with other FDTS complex structures, including a FDTS-CH2H4 folate complex. We identified a conformational change essential for substrate binding and propose a strategy for the design of FDTS specific inhibitors.

Avertissement: Ce résumé a été traduit à l'aide d'outils d'intelligence artificielle et n'a pas encore été examiné ni vérifié.